Urocanase

Urocanase

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Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 676 Aminosäuren
Kofaktor NAD
Bezeichner
Gen-Name UROC1
Externe IDs OMIM: 609457 UniProt: Q96N76
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.2.1.49  Lyase
Reaktionsart Gleichgewichtsreaktion
Substrat Urocanat + Wasser
Produkte Hydroxy-Imidazol-Propionat

Urocanase (auch Urocanat-Hydratase) ist ein Enzym, das am Abbau der Aminosäure Histidin beteiligt ist und dort den zweiten Schritt, die Hydratation von Urocanat zu Hydroxy-Imidazol-Propionat katalysiert. Es ist bei Wirbeltieren in der Leber zu finden, kommt aber auch in manchen Bakterien und Pflanzen vor. Mutationen im UROC1-Gen können die seltene Erbkrankheit Urocanasemangel verursachen.[1][2]

Katalysierte Reaktion

Urocansäure (Edukt)Imidazol-4-one-5-propiosäure

Urocansäure (rechts) wird in Hydroxy-Imidazol-Propionat (links) umgesetzt.

Aufbau

Urocanase ist ein Homodimer aus 2 * 557 Aminosäuren mit einer molekularen Masse von 2 * 61 kDa. Beide Untereinheiten enthalten jeweils ein NAD+-Molekül als festen, aber nicht kovalent gebundenen Kofaktor. Eine Untereinheit besteht aus einer NAD+-bindenden Domäne und einer Kerndomäne, welche auch die Bindungsstelle zur anderen Untereinheit enthält.

Literatur

  • Berg/Tymoczko/Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt Q96N76
  2. ↑ PROSITE documentation PDOC00947. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 20. September 2011 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 149: attempt to index field 'data' (a nil value)).

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Histidin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien