Transthyretin
| Transthyretin | ||
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| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 127 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TTR | |
| Externe IDs | OMIM: 176300 UniProt: P02766 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Transthyretin (TTR, Thyroxin bindendes Präalbumin, TBPA) ist ein Serum-Transportprotein in Wirbeltieren, das beim Mensch vorwiegend im Plexus choroideus und in der Leber gebildet wird. Es ist am Transport der Schilddrüsenhormone beteiligt. Mutationen im TTR-Gen können Transthyretinmangel und dieser Amyloidose Typ 1 oder 7 sowie Hyperthyroxinämie verursachen.[2][3]
In der Serumelektrophorese wandert Transthyretin vor der Albuminfraktion (Präalbumin). Es ist beteiligt an der Bindung von Thyroxin und Retinol und hat eine molare Masse von ca. 55 kDa. Bei chronisch-aktiven Entzündungszuständen ist Transthyretin vermindert. Es wird daher als Anti-Akute-Phase-Protein bezeichnet.
Im Alter ist Transthyretin an der Entstehung der senilen Amyloidose (ATTR-Amyloidose) beteiligt. Genetisch veränderte Varianten des Transthyretin können zu vererblichen Amyloidosen mit autosomal-dominantem Erbgang führen.